Glükopeptiidi süntees

Glükopeptiidi süntees|Glükosüülitud peptiidid|O-Seotud glükopeptiidid|N-Seotud glükopeptiidid|Teadus-Peptiid

Kas vajate glükopeptiide glükobioloogiauuringuteks või glükoproteiini matkimiseks?Teadus-Peptiidglükopeptiidide sünteesiteenus hõlmab O-sidumist, N-sidumist ja komplekssete glükaanide kasutuselevõttu. 20-aastane kogemus, glükosüülimiskohtade täpne kontroll. Võtke meiega julgelt ühendust.

Miks sa glükopeptiide teed?
Valgud on kehas harva "paljad" - enamik kannab suhkruid. Glükosüülimine mõjutab valgu voltimist, stabiilsust, äratundmist ja signaaliülekannet. Kui soovite uurida glükoproteiini funktsiooni või arendada glükaani epitoobi vastast antikeha, ei piisa palja peptiidi olemasolust, peate kinnitama glükaanid.

 

Glükopeptiidi sünteesi raskus seisneb glükaaniahela enda keerulises struktuuris ja vajaduses tagada peptiidiga seotud glükaaniahela õige koht ja terviklikkus; O-konjugatsioon on hea, kuid N-konjugeeritud glükaaniahelad on palju pikemad, mistõttu sünteesi raskused kahekordistuvad. Oleme varemgi neisse aukudesse astunud ja teame, kuidas neist mööda pääseda.

1. Glükosüülimise tüüp: luuakse nii O- kui ka N- sidemed

Sõltuvalt teie uurimistöö eesmärkidest otsustame, milline glükosüülimisstrateegia on kõige sobivam. Glükopeptiidi sünteesi esimene samm on õige suhkruahela ja sideme valimine.

2. Suhkruahela pikkus: monosahhariididest kuni keeruliste suhkruahelateni
Monosahhariidi modifikatsioon: GlcNAc, GalNAc, Man, Gal jne, kõige lihtsam ja edukam.
Disahhariidid/trisahhariidid: nt laktoos, kitosaan, peavad olema glükosüüldoonorite poolt hästi kaitstud.
Komplekssed suhkruahelad: kõrge mannoosi tüüp, komplekssed N-glükaanid, kuni üheksa suhkrut.
Sialüülimine: Terminaalne side siaalhappega jäljendab looduslike glükoproteiinide äratundmiskohta.

3. Punktikontroll: täpsus, ei mingit oletamist
Mis on suurim hirm glükosüülimise ees? Glükokoonjugatsioon vales kohas või üks sait on ühendatud, kuid teine ​​koht mitte. Meie ortogonaalse kaitsestrateegia abil saame glükosüülimise sisse viia konkreetses kohas ja jätta teised saidid puutumata. Kas peate glükosüülima mitut kohta? Saame neid ükshaaval tutvustada ja selgelt juhtida.

4. Puhtus: olenevalt katsenõuetest

Iga glükopeptiidiga on kaasas HPLC ja MS aruanded, mille andmed kinnitavad glükaaniahela terviklikkust ja õiget kohta.

5. Muud glükopeptiidide modifikatsioonid
Glükopeptiidid on iseenesest piisavalt keerulised, kuid mõned katsed nõuavad natuke midagi muud:
Fluorestseeruv märgistus: FITC, TAMRA, glükopeptiidi sihtkoha jälgimine.
Biotiin: tõmmake{0}}alla või testige.
Fosforüülimine: glükosüülimise ja fosforüülimise samaaegne simuleerimine läbirääkimise uurimiseks.
Isotoopide märgistamine: NMR või massispektromeetria kvantifitseerimiseks.

1. Glükokeemia + peptiidide süntees, kahe -suunaline lähenemine
Glükopeptiidi süntees on keeruline, kuna see läbib kahte glükokeemia - välja ja peptiidide süntees. Need, kes toodavad suhkrut, ei pruugi peptiide tunda, ja need, kes toodavad peptiide, ei pruugi teada suhkrut. Meil on inimesed mõlemal poolel, glükosüüldoonori valmistame ise ette, optimeerime glükosüülimise tingimused ise, ei pea allhanget tegema ja saame ise probleeme korrigeerida.

2. Paindlikud kaitsestrateegiad ja suhkruahela terviklikkus
Glükosüülimise ajal tuleb suhkruahelat ennast kaitsta, vastasel juhul löövad reaktsioonitingimused suhkru välja. Meil on erinevad kaitserühmade kombinatsioonid, mis suudavad stabiliseerida suhkruahelat peptiidide sünteesi tingimustes ja jätta suhkru puutumata, kui see viimases etapis kaitse eemaldatakse.

3. Saidi juhtimine: looge ühendus kõikjal, kus soovite
Glükosüülimine ühes kohas: suhkur sisestatakse kindlaksmääratud kohta ja jäetakse mujal paljaks.
Mitme -koha glükosüülimine: erinevad saidid võivad kanda erinevaid suhkruahelaid, mida saab sisestada ükshaaval ilma üksteist segamata.
Selektiivne glükosüülimine: Ser/Thr on mitu, ainult üks neist on glükosüülitud -, mis saavutatakse säilitusstrateegia, mitte tõenäosuse alusel.

4. QC: kas suhkrukett on terve? Kas saidid on õiged?
Glükopeptiidid on kvaliteedikontrolli jaoks tülikamad kui tavalised peptiidid:

MS molekulmass: seda vaadates saate aru, kas suhkur on kinnitunud või mitte.
MS/MS saidi vaatamiseks (valikuline): purustage peptiid, et näha, millise aminohappega suhkur on seotud.
HPLC puhtuse nägemiseks: otsige ka suhkru eemaldamise lisandeid.
Suhkru koostise analüüs: vajadusel suhkruahela koostise ja sidemete mõõtmine.
Iga glükopeptiidi andmed antakse teile, nii et te ei pea arvama.

5. Milligrammist kuni saja milligrammini, kuni lõpuni
Milligrammi sõelumisfaasi jaoks, kümme milligrammi valideerimisetapi jaoks, sada milligrammi struktuuriuuringu jaoks - me saame kõike. Sama projekt, sama vaste, pole vaja uuesti-harmoneerida.

Struktuuribioloogia Glükoproteiini homogeensete suhkruahelate TMR/kristallstruktuur, isotoopmärgistus

• Tarne: lüofiliseeritud pulber, tsentrifuugituubid või viaalid, kaitstud lämmastikuga.
• Saatedokumendid: COA (HPLC profiil + MS profiil), MS/MS (glükosüülimissaitide kinnitus).
• Valikulised testid: peptiidisisaldus, endotoksiin, niiskus, suhkru koostise analüüs.
• Kohandatud pakend: jaotamine ja märgistamine vastavalt teie vajadustele.
• Iga glükopeptiidi sünteesi toodet{0}}kontrollitakse enne väljasaatmist kaks korda, et tagada suhkruahela täielikkus ja kohad.

Ükskõik, kas soovite lihtsaid monosahhariididega modifitseeritud glükopeptiide või kompleksseid N-seotud glükaane, saame rääkida. Kui palute Science{2}}peptiidil glükopeptiidide sünteesi teha, ei pea te vähemalt mõlemast otsast kedagi otsima.

Mul on vaja, et sa ütleksid mulle:
peptiidjärjestused
Glükosüülimiskohad ja suhkruahela struktuurid (viited on parimad)
Kui palju (milligrammides)
puhtuse nõuded

Millal sa seda tahad?
Esitage teile 24 tunni jooksul teostatavushinnang ja hinnapakkumine.